Leucina, Síntese Proteica e Exercício: Qual a relevância dessa combinação?

Postado em 9 de dezembro de 2020

Essa combinação traz inúmeros benefícios, principalmente sobre a sarcopenia

Leucina

Imagem: Canva

Torna-se relevante a combinação entre leucina, síntese proteica e exercício para a prevenção ou retardo da sarcopenia. A sarcopenia é definida como redução de massa muscular e força associada à idade. Em idosos ela é a causa principal do aumento de morbidade e mortalidade, mas pode ser reversível com o aumento da massa muscular, através do estímulo da síntese proteica (1).

A síntese de proteína muscular pode ser potencializada pelo exercício e pela ingestão de proteínas e aminoácidos essenciais (AAE) com ou sem carboidratos. Os AAE não são sintetizados endogenamente e por isso, devem ser adquiridos por meio da dieta. Dentre os AAE destacam-se três aminoácidos (AA) de cadeia ramificada (BCAA): leucina, valina e isoleucina (1,2).

Os BCAA são os principais reguladores da síntese protéica muscular. Em ratos previamente privados de alimentação, foi observado que a administração endovenosa de glicose combinada com BCCA, por um período de uma hora, aumentou a síntese protéica no músculo esquelético tão eficientemente quanto a glicose combinada com AAE. Tal fato sugere que o efeito anabólico dos AAE pode ser reproduzido pelo fornecimento de apenas três AA, os BCAA. Contudo, o efeito do BCAA sobre a síntese protéica muscular pode ser atribuído, especificamente ao aminoácido leucina, uma vez que em estudos experimentais utilizando músculo esquelético perfundido foi verificado que o fornecimento de leucina isoladamente estimulou a síntese protéica muscular na mesma intensidade dos BCAA (3,4,5).

Nesse cenário, embora os AAE possam estimular a síntese proteica, é provável que o efeito anabólico da leucina seja sustentado mesmo sem o fornecimento dos outros AA. Assim, a ingestão de leucina pode fornecer um caminho pelo qual a síntese proteica é potencializada mesmo quando a ingestão de proteínas é baixa ou insuficiente (> de 20g em qualquer refeição), como é frequentemente observado nos idosos. Evidentemente, usar a leucina como fonte exclusiva de AA para promover a síntese proteica não pode ser considerada uma estratégia viável a longo prazo, mas os sinais anabólicos em resposta a uma refeição e ao exercício podem ser compensados pelo aumento da ingestão de leucina, sem a necessidade de ingerir grandes quantidades de proteínas (2,3).

A leucina exerce os seus efeitos anabólicos através da ativação de uma proteína quinase denominada mTOR (mammalian Target of Rapamycin – mTOR). A proteína mTOR estimula a síntese protéica principalmente por meio de três proteínas regulatórias chaves: a proteína quinase ribossomal S6 de 70 kDA (p70S6k), a proteína 1 ligante do fator de iniciação eucariótico 4E (4E-BP1) e o fator de iniciação eucariótico 4G (eIF4G). Desde que, a ativação da via mTOR foi considerada uma via comum entre indivíduos jovens e idosos, é incontestável seu papel na etiologia da sarcopenia e pode ser considerada alvo de intervenção (1,2,3).

Atherton e colaboradores desenvolveram um estudo cujo objetivo foi avaliar o impacto da ingestão de uma bebida proteica contendo 10g de proteínas (Slim-fast Optima) combinada com leucina, após uma sessão aguda de exercício de resistência (6×8 repetições de extensão de joelho a 75% de 1 repetição máxima), sobre a síntese de proteína muscular e ativação de componentes da via mTOR, em indivíduos jovens e idosos. Os autores consideraram que a ingestão de uma bebida com baixa concentração de proteína enriquecida com leucina poderia potencializar a resposta anabólica após o exercício de resistência em indivíduos idosos. Para responder essa hipótese, foram selecionados 18 jovens (24 ± 6 anos, IMC 23 ± 2 kg/m2) e 18 idosos ( 70 ± 5 anos, IMC 25 ± 2 kg/m2), que foram aleatoriamente distribuídos em 4 grupos:

1-jovens que consumiram bebida proteica enriquecida com 4.2 g de leucina após exercício de resistência;

2-idosos que consumiram bebida proteica enriquecida com 4.2 g de leucina após exercício de resistência;

3-jovens que consumiram  bebida proteica enriquecida com 4.2 g de alanina (controle isonitrogenado) após exercício de resistência;

4-idosos que consumiram  bebida proteica enriquecida com 4.2 g de alanina (controle isonitrogenado) após exercício de resistência;

Biópsias musculares foram coletadas imediatamente após 1, 2 e 4 horas após a intervenção. A síntese de proteína muscular foi avaliada através da incorporação de [1,2-13C2 ] leucina na proteína miofibrilar e a fosforilação da proteína da p70S6K1, componente da via mTOR, foi avaliada por immunoblotting. Os resultados mostraram que, independente da idade, a incorporação de leucina na proteína miofibrilar foi maior (0 a 4h) nos indivíduos que consumiram a bebida proteica com leucina, do que com a alanina, após o exercício (p < 0,05). A ativação da proteína p70S6K1 ocorreu em resposta a ambas as intervenções, no entanto, foi duas vezes maior nos idosos que consumiram  a bebida proteica com leucina, quando comparado com alanina (p < 0,05). A partir destes dados, os autores concluíram que a adição de leucina a uma bebida com baixa concentração de proteína melhora a resposta anabólica após exercício de resistência em jovens e idosos.

 

Graziela Ravacci

Nutricionista e Profa de Educação Física. Doutora em Ciências da Oncologia – FMUSP. Pesquisadora Científica do Laboratório de Nutrição e Cirurgia Metabólica do Ap. Digestivo/LIM 35 –FMUSP – Equipe Metanutri.

 

Referências

  1. Landi F, Calvani R, Tosato M, Martone AM, Ortolani E, Savera G, DÁngelo E, Sisto A, Marzetti E. Protein intake and muscle health in old age: From biological plausibility to clinical evidence. Nutrients 2016;8(5): pii: E295. doi: 10.3390/nu8050295.
  2. Atherton PJ, Kumar V, Selby AL, Rankin D, Hildebrandt W, Phillips BE, Williams JP, Hiscock N, Smith K. Enriching a protein drink with leucine augments muscle protein synthesis after resistance exercise in Young and older men. Clin Nutr 2016; 30pii: S0261-5614(16)30071-1. doi: 10.1016/j.clnu.2016.04.025
  3. Rogero M, Tirapegui J. Aspectos atuais sobre aminoácidos de cadeia ramificada e exercício físico. Brazilian Journal of Pharmaceutical Sciences 2008;44(4):563-75.
  4. Garlick P J, Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. Biochem J 1998;254(2):579-84.
  5. Li J B, Jefferson L S. Influence of amino acid availability on protein turnover in perfused skeletal muscle. Biochim Biophys Acta 1978;544(2):351-59.

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